Liste non exhaustive des prestations proposées par la Plateforme Bordeaux Proteome. 
Pour d’autres types d’applications, contacter SVP la responsable de la plateforme, Caroline Tokarski.

Préparation des échantillons pour l’analyse en Spectrométrie de Masse

• Séparation électrophorétique ou chromatographique des protéines/peptides (SDS-PAGE, 2D-PAGE, OffGel, GelFree, C18, C4, SEC, IEX, monolithique …).
• Enrichissement/déplétion des protéines/peptides (analyse de sera, plasmas…).
• Enrichissement de sous-espèces peptidiques (phosphoprotéomique, glycosylation…).
• Protéolyse adaptée à l’échantillon et à l’analyse (in gel, en solution, stratégie multi-enzymatique, échantillons à l’état de traces …).

Analyse des protéines/peptides par Spéctrométrie de Masse à Haute Résolution

• Identification de protéines en mélange complexe.
• Caractérisation des protéines : mesure de masse moléculaire, identification et localisation de modifications co/post-traductionnelles (phosphorylation, glycosylation, ubiquitination…).
• Séquençage de novo de protéines.
• Interactomique, complexes protéiques.
• Protéomique d’expression différentielle avec marquage (SILAC, TMT) ou sans marquage (Label-free).

Traitement Bio-Informatique des données

• Retraitement des données de spectrométrie de masse pour l’identification, la caractérisation et la quantification des protéines par l’utilisation de logiciels dédiés.
• Partenariat avec le Centre de Bio-informatique de Bordeaux pour l’analyse et l’intégration de données omique : validation statistique, enrichissement en terme GO, outils de visualisation et interprétation des résultats, annotation fonctionnelle des protéomes.

Expertises R&D

• Analyse structurale des protéines par échange isotopique ou cross-linking : étude conformationnelle, interactions protéine-protéine, cartographie des épitopes…
• Imagerie par spectrométrie de masse MALDI-Orbitrap : identification et localisation de lipides, métabolites, peptides/protéines (digestion in situ)…
• Analyse de constituants lipidiques : screening, identification de structures lipidiques, étude différentielle, quantification.
• Analyse protéomique de type « top-down » : identification des protéines intactes et leurs modifications post-traductionnelles ou chimiques, identification des variants protéiques, identification de formes protéiques clivées in situ.
• Analyse de glycoprotéines/glycopeptides : identification et localisation de N- et O-glycosylations
• Analyse de traces et ultra traces dans le domaine du patrimoine culturel : identification de protéines, lipides et sucres, modifications chimiques/post-traductionnelles, espèce biologique d’origine à partir de différents types de matériaux anciens.